Biochemie enzymy. Struktura, vlastnosti a funkce

Buňka každého živého organismu, miliony chemických reakcí konat. Každý z nich je důležitá, a proto je důležité udržovat rychlost biologických procesů na vysoké úrovni. Téměř každá reakce je katalyzována enzymem jeho. Co jsou enzymy? Jaká je jejich role v kleci?

Enzymy. definice

Termín „enzym“ je odvozen z latinského fermentum - kvásek. Mohou být také nazýván enzymy z řeckého en Zyme - „mílovými kroky.“

Enzymy - biologicky aktivní látky, takže jakákoli reakce vyskytující se v buňce, se neobejde bez nich. Tyto sloučeniny působí jako katalyzátory. V souladu s tím, jakýkoliv enzym, má dvě hlavní vlastnosti:

1) Enzym urychluje biochemické reakce, ale není spotřebována.

2) Hodnota rovnovážné konstanty se nemění, ale pouze urychluje dosažení této hodnoty.

Enzymy zrychlí biochemické reakce v tisících, a v některých případech i milionkrát. To znamená, že v nepřítomnosti enzymu systému všechny intracelulární procesy se prakticky zastavil, a buňka umírá sám. Proto je úloha enzymů jako aktivní složky, je vysoká.

Různé enzymy umožňuje diverzifikovat regulovat buněčný metabolismus. V každém kaskádu reakcí, které se účastní mnoho různých tříd enzymů. Biologické katalyzátory mají vysokou selektivitu pomocí specifického konformace molekuly. T. Pro. Ve většině případů jsou enzymy protein v přírodě, jsou v terciárního struktury. Důvodem je opět specifičnost molekuly.

Funkce enzymů v buňce

Hlavním úkolem tohoto enzymu - zrychlení odpovídající reakce. Jakékoliv kaskádové procesy, protože rozklad peroxidu vodíku a končí glykolýzy, vyžaduje přítomnost biologického katalyzátoru.

Správná funkce enzymů dosáhnout vysokou specifitu pro konkrétní substrát. To znamená, že katalyzátor může urychlit pouze reakcí, ne více, a to i velmi podobné. Stupněm specificity enzymu, následující skupiny:

1) Enzymy s absolutní specifitou, když je katalyzována pouze jedním jedné reakci. Například, kolagenáza štěpí kolagen, a maltázou odštěpuje maltózu.

2) Enzymy s relativní specificitou. Patří sem látky, které mohou katalyzovat určitou třídu reakcí, jako je například, hydrolytickým štěpením.

Biokatalyzátor práce začíná s připojením aktivním místě k podkladu. Zároveň se hovoří o interakci podobně jako zámek a klíč. To se vztahuje na úplná shoda s podkladem tvoří aktivní centrum, díky němuž je možné pro urychlení reakce.

Další krok spočívá v průběhu reakce. Jeho rychlost se zvyšuje působením enzymu komplexu. Nakonec jsme se enzym, který je spojen s reakčními produkty.

Konečné stadium - k odstranění reakčních produktů z enzymu, načež se aktivní místo opět uvolní pro další provoz.

Schematicky práce enzymu v každém stupni může být zapsán jako:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kde S - je substrát, E - enzym, a P - produkt.

klasifikace enzymů

V lidském těle, můžete najít velké množství enzymů. Všechny poznatky o jejich funkcí a práce byly systematizované, a v důsledku toho došlo ke společné klasifikaci, s jehož pomocí můžete snadno určit, co je zvláštní katalyzátor. Zde je šest základních tříd enzymů, stejně jako některé příklady podskupin.

1. Oxidoreduktasy.

Enzymy této třídy katalyzují redox reakce. Celková zotavil 17 podskupin. Oxidoreduktázy jsou obvykle non-protein část za předpokladu, vitamin nebo hem.

Mezi oxidoreduktázy jsou často nacházejí následující podskupiny:

a) dehydrogenáza. Biochemie-dehydrogenáza enzym štěpí vodíkové atomy a převedení do jiného substrátu. Tato podskupina je nejběžnější v reakcích dýchání, fotosyntézy. V rámci dehydrogenázy je nezbytně přítomen ve formě koenzymu NAD / NADH nebo flavoprotein FAD / FMN. Často jsou kovové ionty. Příklady zahrnují enzymy jako tsitohromreduktazy, pyruvát dehydrogenáza isocitrátdehydrogenáza, a také mnoho jaterních enzymů (laktátdehydrogenázy, glutamát dehydrogenázy, a tak dále. D.).

b) oxidázy. Řada enzymů katalyzovat adici kyslíku k vodíku, přičemž by reakční produkty být voda nebo peroxid vodíku (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Příklady enzymů cytochrom oxidázy, tyrosinasu.

c) peroxidáza a katalasy - enzymy, které katalyzují rozklad H _{2O 2} na vodu a kyslík.

g) oxygenázy. Tyto biokatalyzátory urychlit připojení kyslíku k substrátu. Dofamingidroksilaza - jeden z příkladů takových enzymů.

2. transferázy.

Cílové enzymy této skupiny je přenos z radikálů z látky dárcovského látky k příjemci.

a) methyltransferase. DNA methyltransferázy - klíčové enzymy, které řídí proces replikace DNA. Methylace nukleotidy hraje hlavní roli v regulaci práce nukleové kyseliny.

b) acyltransferáza. Enzymy z této podskupiny jsou dopravovány z jedné molekuly na jiné acylové skupiny. Příklady acyltransferázy: lecitin-cholesterol acyltransferáza (nese funkční skupinu, s mastnou kyselinou o cholesterolu), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acylová skupina se převádí na lysofosfatidylcholin).

c) aminotransferáz - enzymy, které se podílejí na konverzi aminokyselin. Příklady enzymů alaninaminotransferázy, který katalyzuje syntézu alaninu z pyruvátu a glutamátu převedením aminoskupiny.

g) fosfotransferázu. Enzymy katalyzují přidání této podskupině fosfátové skupiny. Jiné jméno fosfotransferasa kináza, je běžnější. Příklady zahrnují enzymy jako hexokinas a aspartátu, které jsou připojeny ke zbytkům hexózy fosfát (hlavně glukózy), a kyselinu asparagovou , v tomto pořadí.

3. Hydrolázy - třída enzymů, které katalyzují štěpení vazeb v molekule, s následným přidáním vody. Látky, které patří do této skupiny - hlavní trávicích enzymů.

a) esterázy - porušit esterových vazeb. Příklad - lipázy, která štěpí tuky.

b) glykosidázy. Biochemie enzymy této řady spočívá ve zničení glykosidickými vazbami polymerů (oligosacharidů a polysacharidů). Příklady: amylázy, sacharáza, maltáza.

c) peptidázy - enzymy, které katalyzují rozklad bílkovin na aminokyseliny. Peptidázy související s enzymy, jako je pepsin, trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) amidázy - amidové štěpení vazby. Příklady: .. arginasu, ureáza, glutamináza atd Mnoho amidáza enzymy, byly nalezeny v ornitin cyklu.

4. lyázy - enzymy pro funkce podobné hydroláz, avšak v tomto štěpení vazeb v molekulách nekonzumují vodu. Enzymy této třídy mají vždy část nebílkovinného části, například ve formě vitaminů B1 a B6.

a) dopadekarboxylázy. Tyto enzymy působí na vazbu C-C. Příklady jsou dekarboxylázy glutamové kyseliny nebo pyruvátdekarboxyláza.

b) hydratáza a dehydratáza - enzymy, které katalyzují štěpení C-O vazby.

c) amidin-lyázy - ničení vazbou C-N. Příklad: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyázy. Tyto enzymy jsou obvykle štěpeny fosfátovou skupinu z podkladového materiálu. Příklad: adenylylcyklázu.

Biochemie enzymů na základě jejich struktury

Schopnost každého enzymu je určena jednotlivce, jen se svou vlastní struktury. Každý enzym - je především bílkovin, a jeho struktura a stupeň skládání hrají klíčovou roli při určování jeho funkci.

Každý biokatalyzátor je charakterizován přítomností aktivního centra, který, podle pořadí, je rozdělena do několika odlišných funkčních oblastí:

1) Katalytické centrum - speciální oblast proteinu, ve kterém je enzym přilnavost k podkladu. V závislosti na konformaci proteinu molekuly katalytického centra mohou mít celou řadu forem, která by měla odpovídat na substrát, stejně jako zámek a klíč. Taková komplexní struktura vysvětluje, proč je enzym protein je v terciárního stavu.

2) Adsorpční centrum - slouží jako „držitel“. Zde, v první řadě komunikace probíhá mezi molekuly enzymu a substrátové molekuly. Nicméně, spojení, které tvoří adsorpční centrum, velmi slabý, a tím i katalytická reakce je vratná, v této fázi.

3) Allosterické centra mohou být umístěny v aktivním centru, a po celém povrchu enzymu. Jejich funkce - regulaci enzymu. Regulace probíhá přes inhibitory molekul a aktivátory molekul.

Tyto aktivátorové proteiny vázající se na molekuly enzymu, urychlit jeho provoz. Inhibitory, naopak, inhibují katalytickou aktivitu, a to může dojít dvěma způsoby: buď se molekula váže na alosterické středové oblasti aktivního centra enzymu (kompetitivní inhibice), nebo je připojen k jiné oblasti proteinu (nekompetitivní inhibice). Kompetitivní inhibice se považuje za účinnější. Poté, co takto uzavřeného prostoru pro substrát vazba na enzym, a tento proces je možné pouze v případě, že prakticky úplné koincidence molekuly inhibitoru a tvoří aktivní centrum.

Enzym často se neskládá z aminokyselin, ale i dalších organických a anorganických látek. V souladu s tím, izolované apoenzym - proteinová část koenzym - organická skupina a kofaktor - anorganická část. Koenzym mohou být reprezentovány ulgevodami, tuky, nukleové kyseliny, vitaminy. Na druhé straně, kofaktor - je často podpůrné ionty kovů. Enzymová aktivita je určena jeho struktury: Další látky v kompozici, mění katalytické vlastnosti. Různé typy enzymů - je výsledkem kombinace všech těchto faktorů vzniku komplexu.

Nařízení o práci enzymů

Enzymy jako biologicky aktivní látka není vždy nutné pro tělo. Biochemie enzymů je to, že může být v případě, že nadměrné katalýza škod živých buňkách. Aby se zabránilo škodlivým účinkům na tělo enzymy nutné nějakým způsobem regulovat svou práci.

T. To. Enzymy jsou proteinové povahy, jsou snadno zničeny při vysokých teplotách. denaturace proces je reverzibilní, ale může významně ovlivnit látky.

pH také hraje důležitou roli v regulaci. Maximální aktivita enzymu je obecně pozorována při neutrální hodnotě pH (7,0-7,2). Také enzymy, které pracují pouze v kyselém prostředí, nebo pouze v alkalických roztocích. Tak, v buněčných lysosomů udržuje nízké pH, při které je maximální aktivitu hydrolytických enzymů. V případě náhodného kontaktu s cytoplasmy, kde je prostředí blíže k neutrální, jejich aktivita klesá. Taková ochrana před „samopoedaniya“ je založen na funkcích hydrolázy.

Stojí za zmínku o důležitosti koenzymu a kofaktoru ve složení enzymů. Přítomnost vitamínů nebo kovových iontů významně ovlivňují fungování některých specifických enzymů.

Názvosloví enzymů

Všechny enzymy v těle se nazývají podle jejich patřící do některé z tříd, stejně jako substrát, se kterými reagují. Někdy systematické názvosloví používá ne jeden, ale dva z podkladu v názvu.

Příklady názvů některých enzymů:

1. Jaterní enzymy: laktát degidrogen aza-glutamát-aza-degidrogen.
2. Plná Systematický název enzymu: laktát + NAD-aza -oksidoredukt.

Zachovalé a triviální názvy, které se nedrží pravidel nomenklatury. Příkladem jsou trávicí enzymy: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

Proces syntézy enzymů

Funkce enzymů jsou určeny i na genetické úrovni. Vzhledem k tomu, že molekula je a velký. - protein, a jeho syntéza je přesně stejné, jako procesy transkripce a translace.

Syntéza enzymy probíhá následujícím způsobem. Zpočátku DNA číst údaje o zadané enzymu za vzniku mRNA. Messenger RNA kóduje všechny aminokyseliny, které jsou součástí enzymu. Regulace enzymů může dojít také na úrovni DNA, v případě, že produkt reakce katalyzované dostatek genové transkripce zastaví a naopak, v případě, že je zapotřebí v produktu, aktivuje proces transkripce.

Jakmile se uvolní mRNA v cytoplazmě, další fáze - vysílání. Na ribozomy endoplazmatického retikula syntetizovány základní řetězec, skládající se z aminokyselin spojených peptidovými vazbami. Nicméně molekuly proteinu v primární struktuře ještě nemůže plnit svou enzymatickou funkci.

Aktivita enzymu je závislá na proteinových struktur. Stejné EPS protein dochází kroucení, čímž se vytvoří první sekundární a terciární strukturu. Syntéza některých enzymů se zastaví v této fázi, ale pro zvýšení aktivity katalyzátoru je často nutné připojení a kofaktor koenzym.

V určitých oblastech endoplazmatického retikula dodává připevněný organické složky enzymu: cukry, nukleové kyseliny, tuky a vitamíny. Některé enzymy nemůže fungovat bez přítomnosti koenzymu.

Kofaktor hraje klíčovou roli při vzniku kvartérní struktury proteinu. Některé z funkcí enzymů jsou k dispozici pouze tehdy, když organizace protein domény. Proto je jejich přítomnost kvarterní struktuře, v níž spojovací člen mezi více proteinových globulí je ion kovu, velmi důležité.

Různé formy enzymů

Existují situace, kdy je nutné přítomnost několika enzymů, které katalyzují stejnou reakci, ale liší se od sebe v některých ohledech. Například, enzym může pracovat při teplotě 20 stupňů, ale při teplotě 0 stupňů, nebude moci plnit své funkce. Co dělat v takové situaci, v živém organismu při nízkých teplotách?

Tento problém lze snadno vyřešit přítomnosti několika enzymů, které katalyzují stejnou reakci, ale v různých pracovních podmínkách. Existují dva typy různých forem enzymů:

1. Izoenzymy. Tyto proteiny jsou kódovány různými geny, které jsou složeny z různých aminokyselin, ale katalyzují stejnou reakci.
2. Praví různé formy. Tyto proteiny jsou transkribovány ze stejného genu, ale dochází na ribozomy modifikace peptidů. Na výstupu produkoval několik forem stejného enzymu.

Výsledkem je, že různé formy prvního typu je vytvořena na genetické úrovni, když je druhý - na post-translační.

Význam enzymy

Použití enzymů v medicíně přijde na vydání nových léků, v jehož rámci se tyto látky jsou již ve správném množství. Vědci dosud našel způsob, jak stimulovat syntézu chybějících enzymů v lidském těle, ale je nyní široce distribuované léky, které mohou vynahradit po dobu jejich neprospěch.

Různé enzymy v buňce katalyzovat velké množství reakcí, týkajících se zachování života. Jeden z těchto zástupců jsou enizmov nukleázy skupina: endonukleázy a exonukleasy. Jejich činnost je pro udržení konstantní hladiny nukleových kyselin v buňce, odstranění poškozené DNA a RNA.

Nezapomeňte o fenoménu srážení krve. Jako účinné opatření ochrany, proces je řízen řady enzymů. Hlavní z nich je trombin, který přeměňuje inaktivní protein fibrinogen na fibrin aktivní. Její vlákno vytváří jakousi síť, která uzavírá místo poškození cévy, čímž se zabrání nadměrné ztrátě krve.

Enzymy se používají při výrobě, vaření, výroba mnoha mléčných výrobků. Pro alkohol z glukózy kvasinek může být použita, nicméně, pro úspěšné výskytu tohoto procesu a extrahovat dost.

Zajímavá fakta, o kterých jste nevěděli

- Všechny enzymy v těle mají obrovskou hmotu - 5000 na 1000000 Da. Je to v důsledku přítomnosti proteinu v molekule. Pro srovnání, je molekulová hmotnost glukózy - 180 ano, a oxid uhličitý - celkem 44 ano.

- K dnešnímu dni otevřeno více než 2000 enzymů, které se nacházejí v buňkách různých organismů. Nicméně, většina z těchto látek stále nejsou plně pochopeny.

- Aktivita enzymu se používá pro získání účinných pracích prášků. Tady, enzymy plní stejnou roli jako v těle: oni rozkládají organickou hmotu, a tato vlastnost pomáhá bojových spotů. Doporučuje se použití takového mycího prostředku při teplotě, která není vyšší, než 50 stupňů, jinak může jít do procesu denaturace.

- Podle statistik 20% lidí na celém světě trpí nedostatkem některého z enzymů.

- O vlastnostech enzymů známých po dlouhou dobu, ale teprve v roce 1897, si lidé uvědomili, že ne kvasinky, a výpis z jejich buněk může být použit pro fermentaci cukru na alkohol.